C8是由α、β、γ三条肽链组成的三聚体糖蛋白，分子量为155kDa。其中α链和β链均为64kDa,γ链为22kDa。α链和γ链间以二硫键共价结合，而α链与β链间则为非共价键结合（图5-10）。C8分子中也含有TSP-1和LDL受体结构功能域。在C8α和C8β多肽链的中央（157-501个氨基酸残基间），几科不含半胱氨酸残基，为与细胞毒性T细胞及NK细胞产生的穿孔蛋白（perforin）有同源性的结构功能域。在α和β链中含有极高比使的疏水性氨基酸。β链分布在C8分子的表面，其与C5b的相互作用是极性的，并具有高度特异性。C8与C5b-7的结合部位为其β链。当C8与c 5b-7结合后，通过C8分子的构象变化，使其α链插入膜脂质双层的烃核中，形成直径约1.6nm的空膜孔道，可使细胞同的离子缓缓流出，但不会导致细胞溶解。C5b-8复合物能促使C9的聚合但机理尚不清楚，可能是降低了C9聚合的活化能所致。另外研究表明，C9是通过C8而同c 5b-8结合的，因C9不能同C5b-7相结合，而其同C5b-8的结合则可被抗C8的抗体所抑制。