补体系统的激活为一种级联反应，但受到多种调节分子的严格控制，其反应的程度和单一成分的反应都是在生物反馈近代制下而进行的，从而限制了活化的扩大化，以维持补体水平的平衡。调节作用包括两个方面，即自身衷变失活及一些抑制物的灭活作用。前者指已活化的补体分子均不稳定，如不及时与靶细胞膜结合即迅速衰变失活；后者是通过抑制物的作用而使已活化的分子失去活性。这一节中仅涉及后一个方面。

一、C1抑制物

C1抑制物（C1INH）是血清中高度糖基化的一种蛋白质，含糖量高达35-49%。最初由Ranoff和lepow(1957)所发现，称其为C1酯酶抑制剂，与引同时Schultze等则将其称为α2神经氨酸糖蛋白。C1INH为一单链分子，由478个氨基酸残基组成，分子量为104kDa，由478个氨基酸残基组成，分子量为140kDa，链内有两对二硫键（图5-13）。C1INH调节的主要方式是，与活化的C1r或C1s结合形成稳定的复合物而导致C1丝氨酸蛋白酶失活。其作用机理是，C1INH通过提供一个酷似C1r或C1s的正常底物的序列为“锈铒”（“bait”），被c 1r或C1s裂解暴露出一个活性部位，然后再与C1r或C1s结合形成共价的酯键而发挥抑制作用。此外，C1INH还可防止在缺乏抗体时，C1以很低但仍有一定速率出现的自发激活。正常情况下，血液中的大多数C1可被7倍于其克分子浓度的C1INH所结合，以防止C1由于构象改变而引起的自发激活。但C1同抗原、抗体复合物的结合，可使C1从C1INH的抑制作用中而获释。除上述作用外，C1INH还可抑制凝血因子Ⅻa、Ⅺa、激肽释放酶及纤溶酶，因而其在凝血、激肽和纤溶系统中也有重要的调节作用。

经对C1INH cDNA序列的分析发现，C1INH与其它几种丝氨酸蛋白酶抑制物（serpin）超家族成员（α1抗胰蛋白酶、α1抗糜蛋白酶及抗凝血酶Ⅲ等）约有30%的氨基酸同源性，物别是在C端的120个氨基酸。C1INH的编码基因定位于第11号染色体的短臂11.2～长臂13亚区。C1INH先天性缺陷时，可导致遗传性血管神经性水肿（hereditary angioneurotic edema,HAE）。近年报道应用C1INH浓缩剂防治HAE效果良好，但尚未广泛用于临床。

图5-13　C1 INH分子的结构模式图

注：（a）为电镜观察模式图

（b）为中子散射模式图

（c）为园二色谱分析的二级结构模式图

二、C4结合蛋白

C4结合蛋白（C4bp）是一种含量丰富的可溶性血清糖蛋白，分子量为550kDa，1977年由Ferreira等所报道。其分子结构模式现多以Dahlback等（1983）描述的“蜘蛛样”（spiderlike）结构来分析其结构及功能。C4bp由8个亚单位组成，电镜下观察形似蜘蛛，其中有7条分子量相同（均为70kDa）的长链（α链），由549个氨基酸残基组成，链间以二硫键相连结，并共同氨基酸残基组成，链间以二硫键相连结，并共同连结于一中心体。α链含有8个SCR，其N端是其头部，为与C4b相结合的部位，可能位于第332-395位氨基本酸残基。第8条链（β链）较短（45kDa）由235个氨基酸残基组成，含有4个SCR为与蛋白S（PS）相结合的部位（图5-14）。C4bp以两种方式抑制补体的活化。第一种方式是，通过其与C2竞争C4b，而从c 4b2a中取代C2a，并通过其与C4b的结合而阴止剩余的C2同C4b结合，由此抑制C3转化酶的形成。C4bp与C4b的结合能力与细胞表面C4b分子的数成正比，且较C2同C4b的结合能力高27倍。第二种方式是，C4bp作为I因子的一种辅助因子，促进I因子对C4b的裂解。有C4bp存在时，I因子可将C4b的a`链完全裂解；无C4pb时，I因子的裂解作用不完全。其与I因子结合的活性部位位于第177-322位氨基酸残基区域。PS与C4pb的第8条链（β链）结合，不影响C4bp同C4b的结合，但可延长C4bp的半衷期，从而强化C4bp的抑制作用。

图15-14　C4bp的结构（模式图）

C4bp基因定位于人的第1号染色体长臂32区，同CR1、CR2、H因子、MCP及DAF等的基因相连锁，并均含有数目不同的SCR。

三、促衰变因子（CD55）

促衰变因子（decayaccelerating factor,DAF）是Nicholson-Weller等（1981）用正丁醇提取后，再以层析法从人和豚鼠红细胞基质中纯化的一种膜蛋白。因其具有促进C3转化酶衷变的活性故名。经在还原条件下做SDS-PAGE并以过碘酸-Schiff试剂染色表明，纯化的DAF为单链膜糖蛋白。人和豚鼠的DAF分了量不同分别为70kDa和60kDa。现已按白细胞分化抗原将其归为CD55。Davitz等（1986）通过用磷脂酰肌醇（PI）特异性的磷脂酶C（PI-PLC）处理人外周血细胞可释放DAF的事实探明，DAF是经糖磷脂酰肌醇（glycosylphodphatidylinositol,GPI）锚而固定于细胞膜中的。即糖蛋白的C末端共价结合于含PI的糖磷脂上，再经PI插入细胞膜脂质双层的外层小叶中。研究表明，膜DAF的迁移率接近于膜类脂的迁移率，比大多数膜蛋白迁移率高一个数量级。认为这有助于促进数目有限的膜DAF分子与细胞表面大量的C3b或C4b片段接触。另外DAF的糖磷脂酰肌醇结构还可能具有转导细胞信号的作用。

除Nicholson-Weller等证实的分子量为70kDa的膜DAF外，Kinoshita等（1987）用Western blotting在人红细胞表面还检出分子量为140kDa的一种膜DAF，称其为DAF-2。DAF-2在膜上的数目不足70kDa膜DAF的1/10，但也有促进C3b转化酶衰变的活性，也含有GPI锚结构。由于DAF-2的分子量较70kDa的膜DAF大一倍，提示其为膜DAF的二聚体，但用二巯基乙醇或以SDS使基变性，都不能将DAF-2裂解成两个成分，故DAF-2的精确结构仍有待进一步阐明。另外，近年应用两位点RIA测定法，在血浆、尿液、泪液、唾液、滑膜液和脑脊液，以及组织培养上清中均检出可溶性的DAF（sDAF），水平的40-400ng/ml范围。并发现尿液中的sDAF分子量略低于红细胞上膜DAF的分子量，疏水性也较膜DAF小，其抑制细胞表面C3转化酶内在装配的活性较膜DAF约低100倍，但仍具有促进已形成的C3转化酶衰变的作用，效能类似于C4bp。

膜DAF广泛分布于各种血细胞及其他各处的细胞上，包括红细胞、粒细胞、单核细胞、淋巴细胞（T、B）、血小板、骨髓单个核细胞、红细胞的始祖细胞，角膜、结合膜、消化道粘膜、外分泌腺、肾小管、膀胱、子宫粘膜、胞膜、心包及滑膜的上皮细胞，精子，以及培养的脐静脉内皮细胞上。但NK细胞上则缺如。阵发性血红蛋白尿（paroxysmal nocturnalhemohlobulinuria,PNH）病人的红细胞上也缺少DAF，并以缺乏程度将该病分为三个型。PNH病人的红细胞对补体介导的溶血作用高度敏感，就是由于红细胞上缺乏DAF及基它含GPI锚的分子而引起的。DAF带有Cromer抗原。极少数称之为Inaba或IFC缺乏的Cromer相关抗原的个体也缺乏DAF。

DAF生物学活性及生理功能已虱到充分证实。它可保护宿主细胞免遭补体介导的溶解破坏。其作用机理是，DAF不仅可阻止经典或替代途径C3和C5转化酶的装配，并且可通过诱导催化单位C2a或Bb的快速解离而使已形成的C4、C5转化酶失去稳定性，从而抑制补体攻击单位的活化（图5-15）。DAF的这种抑制作用仅限于直接结合在细胞上的C3、C5转化酶，也即DAF不抑制靶细胞上正常的补体激活剂如微生物和免疫复合物。但DAF不能作为I因子裂解C3b和C4b的辅因子而发挥作用。另外，DAF虽不能阻止C2和B因子（分别通过与C4b或C3b结合）与细胞的最初结合，但却可使C2a或Bb由它们结合的部位解离出来，以而阻止C3转化酶的装配。

图5-15　DAF抑制替代途径中C3转化酶形成的的机理

编码人DAF的基因位于第1号染色体的长臂上32区一个800kb片段内，与其它几种补体激活调节剂（RCA）的基因紧密连锁，排列顺序依次为：MCP-CR1-CR2-DAF-C4bp。其中DAF基因的长度约为C4bp。其中DAF基因的长度约为35kb，以限制性酶谱分析表明为一单拷贝基因。在DAF基因的非编码区还有3个限制性酶切片段长度多态性（RFLP）结构，两个为HindⅢ酶切位点，1个为Bamh Ⅰ酶切位点。DAF的cDNA已克隆成功，并进行了核苷酸和氨基酸序列分析。关于DAf cDNA和膜糖蛋白的结构见图5-16。DAF的cDNA结构从5`端开始依次为：信号肽区、四个SCR（长度1143bp）、富含丝氨酸与苏氨酸（S/T）的区（约70个氨基酸）及疏水区，最后终止于3`端的poly（A）。由cDNA推导的氨基酸序列得出DAF蛋白由381个氨基酸所组成，包括34个氨基酸的信号肽，富含S/T的区为DAF中大多数延伸的O-连接的糖基化部位。SCR中有1上N-连接的的糖基化部位。C末端的疏水区在翻译后被糖磷脂所取代，为DAF分子与细胞膜相结合的部位。

图5-16　DAF cDNA和其膜糖蛋白的结构

四、膜辅蛋白（CD46）

膜辅蛋白（membranecofactor protein,MCP）由Cole等（1985）应用C3b亲和层析在外周血淋巴细胞上发现的一种膜蛋白。由于其奇特的电泳特征，起初被命名为gp45-70，但进一步研究发现，它对I因子介导的对C3b和C4b的裂解有辅助活性，故更命为MCP。鉴于MCP的多克隆抗体与促衷变因子（DAF）、H因子或CR1均不起反应，从而认为它是补体系统的一种新的调节蛋白，在第四届国际白细胞分型讨论会上将其命名为CD46。

MCP为一单链穿膜糖蛋白，分子量45-70kDa，属于RCA基因簇的成员。也通过GPI锚固定于细胞上。MCP的细胞分布甚广，包括粒细胞、血小板、T细胞（Th、Ts、Tc）、B细胞、NK细胞、造血细胞系、成纤维细胞、表皮细胞、内皮细胞及星状胶质细胞等。但不同类型的细胞上表达的数量有所不同。外周血单个核细胞和粒细胞为1万个/细胞，造血细胞系为2-5万个/细胞，Hela和Hep-2细胞分别为10万个/细胞和25万个/细胞。这种表达数量的差异，可能反映了MCP在正常细胞和肿瘤细胞上不同的分化和活化状态。另外，由于不同细胞上表达的MCP不同，因此可调节两条激活途径的C3转化酶形成。这一点尤其重要，因为C3慢速运转（tickover）的机制，能够连续不断的产生C3b与C4b，有可能形成越来越多的C3转化酶。而由于大多数正常细胞上有高水平的MCP，因此可保护正常细胞免遭补体介导的损伤。相反，许多异物颗粒和致病微生物则缺乏MCP，这样沉积在它们表面的C3b便可得以保持其活化；且C3b与B因子结合的亲和力高于与H因子结合的亲和力，从而促进c 3bBb复合物的形成，导致在这些异物颗粒上补体有效地活化，最终将其破环清除。此外，细胞表面唾液酸的含量与其结合H因子和B因子的亲和力有关，唾液酸含量较高的细胞与H因子的结合亲和力超过与B因子的结合亲和力，唾液酸含量较低的细胞则与此相反。许多细菌表面涶液酸的含量低于哺乳类动物和人的细胞，因此侵入机体后易同B因子结合而导致补体替代途径的激活。

图5-17　MCP辅助I因子裂解C3b的机理

MCP作为一种补体调节蛋白具有重要的生物学功能。在低离子强度下，它可与C3b或C3bi结合，但较CR1的亲和力低。MCP的主要功能是其辅因子活性。即可与C3b或C4b结合而促进I因子对C3b和C4b的裂解灭活（图5-17），从而保护自身宿主细胞免遭补体介导的溶解破环。有人将MCP的这种作用称为内源性辅因子活性。Seya等还发现MCP具有增强C3转化酶的活性，尤其对替代途径的C3转化酶，但其生理意义尚不明了。CR1和H因子也是具有辅因子活性的补体调节蛋白，但H因子的这一活性仅为MCP的1/50。

人MCP的基因定位于第1号染色体长臂32区，基因长度至少为43kb，含有14个外显子和13个内含子。Seya等用从HSB-2T细胞纯化获得的MCP氨基末端设计了一个17mer的反义寡核苷酸探针，以此从U937的cDNA文库中筛选到一条长1.5kb的cDNA。经测序表明，该cDNA中含有一个43bp的5`端非编码区和一个编码384个氨基酸的开读框。其中前34个氨基酸为信号肽，后350个氨基酸为MCP的多肽链，分子量为39kDa。在多肽链的前250个氨基酸中，含有4个相邻的CSR。SCR后为一段富含丝氨酸、苏氨酸和脯氨酸残基的29个氨基酸片段（可能是高度O-连接的 糖基化位点），再后依次为13个氨基酸的功能不明区、24个氨基酸的跨膜区、105个氨基酸的胞浆锚和23个氨基酸构成的胞浆尾部。大多数MCCP的变异局限在富含丝氨酸/苏氨酸（S/T）区和胞浆尾部。在核苷酸序列上MCP与DAF具有同源性。

五、H因子

H因子由Nilson等（1965）发现，根据电泳位将其命名为β₁H，而Whaley和Ruddy则将其命名为C3b灭活剂加速因子。现已确定其为由1213个氨基酸组成的单链糖蛋白，分子量155kDa，既有长杆状部分，也有球形区域。新近用透射电镜检查发现，H因子的影象为一长而柔顺的分子。伸长型分子长49.5nn，横截直径为3.4mm但大多数不呈线型而呈折叠状，因此分子的实际长度仅为伸展型的一半，但其构象则呈多样化。通过园二色谱分析表明，H因子既无α螺旋也无β折叠，借二硫键维持其功能活性的构象。H因子的功能包括以下几个方面：（1）为Ⅰ因子的辅助因子，可增加C4b对Ⅰ因子的敏感性。在无H因子时，Ⅰ因子与C3b的结合呈丝状；而在有H因子存在时，I因子与C3b的结合变为弯丝状，同时与C3b的结合亲和力增强（较无H因子时至少高15倍）。H因子强化I因子的机理，可能是H因子与C3b结合后，使C3b出现某些构象变化，增加了与I因子结合的亲和力。H因子与C3b结合的活性部位存在于其N端35kDa部分。（2）加速C3转化酶的衷变：H因子能将已同C3b结合的B因子或Bb从C3酶中逐出，而使之失去酶活性。（3）阻止替代途径中初始和放大C3转化酶的形成。已证实H因子和B因子在C3b上有同一结合部位，故H因子可同B因子或Bb竞争与C3b的结合。在有H因子存在时，B因子不易与C3（H₂C）及C3b结合，因此不易形成C3（H₂C）Bb或C 3bBb。但H因子对固相上和液相中的C3b作用在差别。对液相中或结合于非激活剂固相上裂解。而对于固定到激活剂（如酵母多糖等）表面的C3b，H因子则对C3b的亲和力与B因子相当，二者竞争的结果，可形成部分C3转化酶，以保证替代途径的活化。有研究报道，在细胞膜上能增强C3b对H因子亲和力的化学成分是涎酸和肝素氨基多糖。由于大多数细菌表面缺乏涎酸，因而这些细菌侵入机体后，可活化替代途径，有助于在早期对感染的控制。（4）对已与P因子或肾炎因子（NeF）结合形成稳定的c 3bBbP或C 3bBbNeF，H因子对它们也有一定的作用，但其效力要比CR1差得多。H因子对C5转化酶（c 3bnBb或C 3bBb3b）的活性也有抑制作用，并能与C5竞争结合C3b使C5不能裂解。此外，近年发现H因子还可诱导单核细胞分泌IL-1参与免疫应答的调节。

编码H因子的基因定位于人的第1号染色体的长臂32区，具有多态性。已发现其有5个变异型，即FH1-5。H因子的核苷酸序列已进行了鉴定，并推导出其全部氨基酸的一级结构，含有20个SCR借此与C3b结合。H因子与MCP、CR1、CR2、DAF及C4bp具有同源性，共同属于补体激活调节剂（RCA）基因家族的成员。

六、I因子

I因子（旧称C3bINA）为异源二聚体血清蛋白，呈双球状结构，分子全长13nm。其中小球（L链）4.9nm，具有丝氨酸蛋白酶活性；大球（H链）5.4nm可与C3b结合。I因子的分子量为88kDa，重链50kDa，轻链38kDa，链间以二硫键相连接。I因子的生物学活性是，在C4bp、MCP、H因子和CR1等辅助因子的协同下，将C4b裂解为C4d和C4c;使C3b裂解出C3f形成C3bi,后者再进一步裂解为C3dg和C3c，由此而控制补体系统的活化。

编码入I因子的基因定位于第4号染色体上。经对I因子的cDNA序列分析发现，其轻链为丝氨蛋白酶的活性区，与糜蛋白酶、胰蛋白酶及弹性蛋白酶等有同源性。而其重链是具有富含半胱氨酸的功能区，与C8、C9和低密度脂蛋白受体等具有同源性。I因子结构基因的突变，可导致先天性I因子缺陷，此类患C3的过度消耗面引起反复感染和血管性水肿。

七、过敏毒素灭活剂

过敏毒素灭活剂（AI）又称血清羧肽酶N，分子量310kDa，由8条相同的多肽链组成，每条分子量各36kDa。AI具有羧基肽酶的活性，可去除C4a、C3a、和C5a C末端的精氨酸残基，使这些片段丧失其过敏毒素活性。

八、S蛋白

S蛋白（CP或S）为血清中一种α单链糖蛋白，分子量83kDa。SP的主要调节作用是可与C5b～7的亚稳态结合部位竞争靶细胞膜脂质，通过形成亲水性的SPC5b～7（简写为S5b～7）复合物，而使C5b～7失去膜结合活性。这样，便可保护补体活化部位邻近的细胞免遭偶然的攻击。这种亲水性的SC5b～7还可集资与1个分子的C8和3个分子的C9结合，分别形成SC5b～8和C5b～（9）3复合物，并C9聚合形成孔道，从而可保护补体活化部位邻近的细胞免于遭受补体的攻击而损伤。SP与C8和C9的结合部位为这两种分子中富含半胱氨酸的功能功能区。电镜下观察，SC5b～（9）3复合物呈一楔形结构，SP位于楔形的宽部可掩盖补体蛋白的疏水区，从而封闭MAC的膜结合部位。此外，2～3个分子的SP与C5b～7与C5b～8复合物的结合，还可使这些复合物易溶，出现亲水向疏水转换。SP也参与凝血过程，通过干扰抗凝血酶Ⅲ对凝血酶的来活而保护凝血酶。

编码人SP基因定位于第17号染色体的长臂上，其cDNA已克隆成功。经过序列分析表明，其与具有细胞粘附作用的玻璃粘连蛋白（vitronectin）的序列完全相同，已证明二者属同一蛋白。

九、CD59

CD59是近年（1989）才发现的一种分子量只有18～20kDa的膜性调节蛋白。由Sugita等（1988年）首先描述，曾有不同的名称，如同种限制因子20（homologous restriction factor-20）,保护素（protectin）及膜反应性溶破抑制物（membraneinhibitor of reactive lysis,MIRL）等。CD59由103个氨基酸残基组成，含有单一的N端糖基化位点，其C端借GPI锚固定于细胞表面。CD59分布甚广泛，已证明皮肤、肝、肾、胰、肺、唾腺、神经系统、胎盘以及各种血细胞（红细胞、淋巴细胞、中性粒细胞及血小板）和精子上均有表达。C59的主要生理功能是，防止MAC对同种或自身细胞的溶解破坏，即同种限制作用（homologous species restriction,HSR)。作用机理为：通过其与C7、C8或C9的结合而阻止MAC组装。当其与C5b～7复合物结合后，可阻止其再与C8结合；当基与C8结合后，则可阻碍结合至MAC上的第1个C9分子的铺展，从而是阻止后继C9的结合；而当其与MAC中的C9结合后，又可阻止C9进一步分子的聚合。这样，在有CD59存在的情况下，在同种或自身细胞的表面便不能顺利地完成MAC的全部组装，或不能组装成C5b～（9）n复合物，从而限制了对同种或自身细胞的溶解作用。Rooney等（1991）的报道表明，CD59的这种同种限制作用的机理对保护子宫内的胎儿不被MAC的攻击也有作用。此外，CD59还促进T细胞粘附与激活，维持精子在女性生殖道内的稳定性与活性，以及参与PNH发病机理的作用。

CD59的cDNA已经克隆，并确定CD59的基因定位于人的第11号染色体短臂，其核苷酸序列与氨基酸序列相对应，并与小鼠的CD59有同源性。

十、SP40/40

自1982年起，生物科学技术文献中先后提出一批术语。后经鉴定它们都是蛋白质，且结构类同、功能相近，与补体的末端成分相关。这些成分有不同的名称：如Clusterin、SGP-2、SP40/40、TRRM-2、T64、GP111、SP80、CLI、apo-J和NA1/NA2等。Fritz等建议用Clusterin（暂译为群集素）来概括。

群集素的调节作用是在SP40/40这一同源体中发现的。SP40/40是于70年代末首先在人精浆中发现的，继后在肾小球沉积的IC、血液和MAC中也检出。并由于基常伴随末端补体复合物而存在，故认为其是末端补体复合物的成员之一。SP40/40为血浆中的α糖蛋白，分子量80kDa，由分子量均为40kDa的α和β亚单位所组成，所以称其为SP40/40。现知SP40/40由427个氨基酸残基所组成，α亚单位为222个氨基酸残基，β亚单位为205个氨基酸残基。α和β亚单位借3个二硫键相连接而构成一异二聚体。两个亚单位的氨基酸组成除甘氨酸外，其余均很相似，但氨基酸的序列则相差明显。人血浆中SP40/40的含量为35～105μg/ml（平均62μg/ml），但在人精浆中却可高达15mg/ml，认为这与保护精子的活性有关。

SP40/40是MAC组装的调节蛋白。它可与C5b～7、C5b～8或C5b～9结合，对MAC的组装起抑制作用，从而可防止MAC的溶细胞作用。此外SP40/40与S蛋白还具有协同作用，可使MAC变为可溶性的而失去溶细胞作用。现知C8与SP40/40的结合部位是C8β、C9与SP40/40的结合部位是C9b。

十一、同种限制因子

同种限制因子（homologousrestriction factor,HRF），又称C8结合蛋白（C8bp）。为Zalman等（1986）用C9-Sepharose亲和层析从人红细胞膜上分离的一个能与C8、C9结合并参与C9阶段同种限制性的膜蛋白，通过GPI锚固定于细胞膜表面。新鲜红细胞膜上的HRF分子量为65kDa，而在冷冻的陈旧性红细胞膜上则降解为38kDa。HRF存在于正常人的红细胞、中性粒细胞、单核细胞、淋巴细胞及血小板上。HRF对反应性溶血作用的严格的种属限制性。如经抗HPF抗体处理的人红细胞对人C8、C9的反应性溶血作用敏感性增高，而对8种动物来源的C8、C9的反应性溶血作用则不敏感。体外试验表明，HRF能抑制C9与C8的结合及C9聚合，从而阻止MAC插入自身细胞的膜脂质双层及细胞溶解。HRF可能还与淋巴细胞杀（C9RP）介导的人大颗粒淋巴对羊红细胞和PNH患者红细胞的ADCC作用。

关于上述11种补体调节分子的特性及生物学活性见表5-2

表5-2　补体调节分子的特性及生物学活性

调节分子 分子量（kDa）（分子特征） 血清浓度（μg/ml）或细胞分布 能特异性相互作用的分子 生物学活性 血清蛋白： 　 　 　 　 C1INH 104 200 C1r,C1s 与C1r和C1s共价结合使C1失活； 　 （serpin） 　 　 与C1结合阻止其自发激活：抑制激肽释放酶、纤溶酶及凝血因子Ⅻa、Ⅺa C4bp 550（12个SCR） 250 C4b 抑制CP中的C3转化酶形成；加速CP中的C3、C5转化酶衰变；作为I因子裂解C4b的辅助因子 H因子 155（20个SCR） 480 C3b 作为I因子裂解C3b的辅助因子；加速AP中的C3转化酶衰变 I因子 88 35 C4b,C3b 在辅助因子协同下，裂解C4b和C3b AI 31（羧肽酶N） 35 C3a,C4a，C5a 水解C末端精氨酸残基，灭活过敏毒素 S蛋白 83（Vitronectin） 505 C 5b～7 与C 5b～7结合形成SC5b～7，使之失去膜结合活性 SP40/40 80（异二聚体） 50 C5b～9 调控MAC的组装；保护精子活性 膜蛋白分子： 　 　 　 　 MCP（CD46） 40～70（4个SCR，GPI锚） 除红细胞外的血细胞、上皮细胞、内皮细胞 C3b,C3b 作为I因子裂解C3b和C4b的辅助因子 DAF（CD55） 70（4个SCR，GPI锚） 绝大多数血细胞、内皮细胞、粘膜上皮细胞 C 4b2a,C 3bBb 抑制C3转酶形成　促进CP和AP中的C3转化酶衰变 HRF（C8bp） 65（GPI锚） 红细胞、PMN、单核细胞、淋巴细胞、血小板 C8、C9 抑制C9与C8结合及C9聚合；阻止MAC插入自身细胞膜 CD59（MIRL） 18～20（GPI锚） 红细胞、PMN、淋巴细胞、血小板 C7，C8，C9 通过与C7、C8或C9结合而阻止MAC的组装，防止MAC溶解同种或自身细胞