（一）Ⅰ类分子的结构

人类的类分子由HLA的A、B、C、E、F、G、H、K和L等基因编码；但因后几类基因的性质和作用尚不清楚，所以目前所称的类分子主要指HLA-A、B、C位点的抗原。

Ⅰ类分子是由非共价键连接的两条肽链组成的糖蛋白；其中一条称为重链或α链，另一条为轻链或称为β2微球蛋白（β2m）。α链的分子量为44kD，结构呈多态性；其羧基端穿过细胞膜，伸入胞浆之中，氨基端则游离于细胞膜外（图6-3）。α链的膜外区肽段折叠形成三个功能区，分别称为α1、α2、和α3区；每个功能区约含90个氨基酸残基，其结构与Ig相似；α1和α2区的氨基酸顺序变化较大，决定着Ⅰ类分子的多态性。β2m不MHC基因编码，而是第15号染色体上单个基因编码的产物，分子量12kD。其结构与Ig恒定区（CH3）有较大同源性，属于Ig超族成员，没有同种异型决定簇，但具有种属特异性。β2m不穿过细胞膜，也不与细胞膜接触，而是以非共价形式附着于α3的功能区上。虽然β2m不直接参与Ⅰ类分子的抗原递呈过程，但是它能促进内质网中新合成的Ⅰ类分子向细胞表面运输，并对稳定Ⅰ类分子的结构具有一定作用。